Author	อัจฉรา วิจิตรโกสุม
Title	Molecular dynamics of human dihydrofolate reductase / Atchara Wijitkosoom = พลวัตเชิงโมเลกุลของไดไฮโดรโฟเลตรีดักเทสในมนุษย์ / อัจฉรา วิจิตรโกสุม
Imprint	1998
Connect to	http://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/12506
Descript	xiv, 85 leaves : ill., charts

In this study, the dynamics structures of the enzyme in aqueous solution at 300 Kelvin and 310.5 Kelvin were obtained. The results indicate that the average structure of the human apo-enzyme from this study is comparable to the binary complex obtained from X-ray and nuclear magnetic resonance techniques studied at 298 Kelvin. Slight expansion of the protein, the changes of the secondary structure elements, the disruption of hydrogen bonds and the formation of the new ones for some segments could be observed by taking the X-ray and the nuclear magnetic resonance studies of the binary enzyme-ligands, folate and methotrexate, complexes into consideration together with this study. Furthermore, comparisons of the simulated dynamics structures between the two different temperatures show their structural similarity in terms of the regular secondary structure and overall folding of the protein.
ในการศึกษานี้ ได้สร้างโครงสร้างทางพลศาสตร์ของเอนไซม์ในสารละลาย ณ อุณหภูมิ 300 เคลวิน และ 310.5 เคลวิน ผลของการศึกษาชี้ให้เห็นว่าโครงสร้างเฉลี่ยของเอโปเอนไซม์จากมนุษย์เปรียบเทียบได้กับโครงสร้างของคอมเพล็กซ์แบบไบนารีที่ได้จากการศึกษาด้วยเทคนิครังสีเอ็กซ์และเทคนิคนิวเคลียร์แมกเนติกส์แรโซแนนซ์ ณ อุณหภูมิ 298 เคลวิน สามารถสังเกตพบการขยายเพียงเล็กน้อยของโปรตีน การเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างทุติยภูมิ การขาดของพันธะไฮโดรเจน และการเกิดพันธะไฮโดรเจนขึ้นมาใหม่ของบางส่วนโดยการนำเอาข้อมูลการศึกษาของรังสีเอ็กซ์และนิวเคลียร์แมกเนติกส์แรโซแนนซ์ของคอมเพล็กซ์แบบไบนารีระหว่างเอนไซม์-ลิแกนด์ เช่น โฟเลต และเมโธทรีเซทมาพิจารณา นอกจากนี้ การเปรียบเทียบของแบบจำลองโครงสร้างทางพลวัติระหว่างอุณหภูมิทั้งสองที่แตกต่างกันแสดงถึงความคล้ายในลักษณะของโครงสร้างทุติยภูมิแบบปกติและการม้วนงอของโปรตีน

1. Molecular dynamics
2. Enzymes
3. Dihydrofolate reductase