Authorรุ่งรัตน์ ชัยกิจไทย, ผู้แต่ง
Titleการย่อยสลายเพกตินด้วยเอนไซม์เพกติเนส ตรึงรูปบนเรซินแลกเปลี่ยนไอออน / รุ่งรัตน์ ชัยกิจไทย = Depectinization by pectinase immobilized on ion-exchange resin / Roongrat Chaikitthai
Imprint 2538
Connect tohttp://cuir.car.chula.ac.th/handle/123456789/72854
Descript [14], 126 แผ่น : ภาพประกอบ, แผนภูมิ

SUMMARY

การวิจัยครั้งนี้ เป็นการศึกษาการย่อยสลายสารละลายเพกติน โดยใช้เอนไซม์เพกติเนส (NOVOFERM 14) ตรึงรูปบนเรซินแลกเปลี่ยนไอออน (DOWEX MWA-1) ด้วยพันธะไอออนิก การทดลองประกอบด้วยการศึกษาภาวะที่เหมาะสมสำหรับการตรึงรูป เปรียบเทียบสมบัติทางจลนพลศาสตร์ระหว่างเอนไซม์ตรึงรูปและเอนไซม์อิสระ จากผลการศึกษาพบว่า ภาวะที่เหมาะสมสำหรับการตรึงรูปที่ให้ค่าแอกติวิตีสูงสุดคือ ความเข้มข้นของเอนไซม์เท่ากับ 0.2 มิลลิลิตรต่อกรัมตัวพยุง ที่ความเป็นกรด-ด่าง 3.5 อุณหภูมิ 35 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 4 ชั่วโมง แอกติวิตีสูงสุดของเอนไซม์ตรึงรูปเมื่อทำปฏิกิริยากับสารละลายเพกตินเข้มข้น 1 เปอร์เซ็นต์โดยน้ำหนักต่อปริมาตร ที่ความเป็นกรด-ด่าง 3.5 อุณหภูมิ 35 องศาเซลเซียส มีค่าประมาณ 1.53-1.56 หน่วยต่อมิลลิลิตรเอนไซม์ ค่าคงที่ไมเคิลลิสเมนเทนของเอนไซม์ตรึงรูปมีค่าน้อยกว่าเอนไซม์อิสระประมาณ 2.6 เท่า ในขณะที่ความเร็วสูงสุดของปฏิกิริยาของเอนไซม์ตรึงรูปมีค่าน้อยกว่าเอนไซม์อิสระประมาณ 1.2 เท่า ผลของอัตราเร็วในการป้อนสับสเตรตและความเข้มข้นของสับสเตรตต่อค่าแอกติวิตีจะทำการศึกษาในถังปฏิกรณ์แพ็กเบด พบว่าอัตราการย่อยสลายสับสเตรตและความดันลดจะเพิ่มขึ้น ในขณะที่แอกติวิตีจะลดลงอย่างรวดเร็วเมื่ออัตราการป้อนเพิ่มขึ้น เมื่อความเข้มข้นของสับสเตรตเพิ่มขึ้น อัตราการย่อยสลายและความดันลดเพิ่มขึ้นเช่นเดียวในช่วง 150 นาทีแรก ค่าแอกติวิตีที่ความเข้มข้นของสับสเตรตสูงจะสูงกว่าที่ความเข้มข้นต่ำ หลังจากนั้นแอกติวิตีที่ความเข้มข้นของสับสเตรตต่ำจะสูงกว่าที่ความเข้มข้นสูง การศึกษาเสถียรภาพในการทำงานของเอนไซต์ตรึงรูปทำโดยใช้สับสเตรตเข้มข้น 1 เปอร์เซ็นต์โดยน้ำหนึกต่อปริมาตร และอัตราเร็วในการป้อนสับสเตรต 40 มิลลิลิตรต่อนาที ความเป็นกรด-ด่าง 3.5 อุณหภูมิ 35 องศาเซลเซียส พบว่าสามาถย่อยสลายสารละลายเพกตินเป็นปริมาตร 1800 มิลลิลิตร ได้อย่างสมบูรณ์ในเวลา 45 นาที
Degradation of pectin by using pectinase immobilized on ion-exchange resin by ionic bond was studied in this work. Experiments were designed to find out suitable conditions for immobilization and to compare kinetic properties between immobilized enzyme and free enzyme. The experimental results showed that a suitable condition for immobilization which provided optimum activity was 0.2 ml/g(support) of enzyme concentration, pH of 3.5, temperature of 35℃ and contact and contact time of 4 hr. The optimum activity of immobilized enzyme was approximately 1.53-1.56 units per ml enzyme when the enzyme reacted with 1.0 wt/v% of pectin solution at pH of 3.5 and temperature of 35℃. The Michaelis-Menten constant of immobilized enzyme was 2.6 times less than that of free enzyme while the maximum velocity of reaction of immobilized enzyme was approximately 1.2 times greater than that of free enzyme. Effect of flow rate of substrate and concentration of substrate on activity of immobilized enzyme were studied in a packed bed reactor. It was found that degradation rate of substrate and pressure drop increased while the activity decreased rapidly when the flow rate increased. When the concentration of substrate increased, degradation rate and pressure drop of the reactor also increased. In the first period, 0.150 minutes, the activity of immobilized enzyme at high substrate concentration was higher than at low concentration. On the other hand, after 150 minutes, the activity of the enzyme at high concentration was lower. Operation stability of immobilized enzyme was studied by using 1.0 wt/v% of pectin solution as feed. Flow rate of substrate was 40 ml/min, and the reaction was carried out at a temperature of 35℃ and pH of 3.5. The result showed that 1800 ml of pectin solution was degraded completely in 45 minutes.


SUBJECT

  1. เอนไซม์ตรึงรูป
  2. เพกทิน
  3. พอลิกาแล็กทูโรเนส

LOCATIONCALL#STATUS
Engineering Library : Thesisวิทยานิพนธ์ LIB USE ONLY